• Ở vi khuẩn, TBP khác hẳn với ở nhân thực, thường được gọi là yếu tố sigma (σ factor). Yếu tố sigma chỉ là một prôtêin khá nhỏ (vài chục kDa) liên kết với ARN-pôlymêraza họp thành phức hợp được gọi là hôlô-enzym ARN-pôlymêraza (RNA polymerase holoenzyme).[6] Xem chi tiết ở trang Yếu tố phiên mã chung và trang yếu tố sigma.
• Ở sinh vật nhân thực, TPB có nhiều loại, mỗi loại có cấu tạo riêng, nhưng có thể mô tả cấu tạo chung như sau.[7][8][9]
• Nó gồm khoảng 200 axit amin. Phía đầu C (cacbôxyl) của chuỗi khoảng 70 - 80 axit amin lặp lại hai lần, tạo ra cấu trúc hình yên ngựa làm căng ADN ở đoạn này (hình 3); vùng này liên kết trực tiếp với hộp TATA và tương tác với các yếu tố phiên mã khác trong nhóm yếu tố phiên mã chung. Ngược lại, phía đầu N (amin) thường thay đổi cả về chiều dài và trình tự, tuỳ theo loại Pol và tuỳ theo loài. Nghĩa là đầu C được bảo tồn cao trong tiến hoá.[10]
• Cấu trúc tinh thể của vùng C-terminal / lõi của TBP ở người đã được xác định ở độ phân giải 1,9 angstroms.

Các thí nghiệm ở S. cerevisiae đã chỉ ra rằng sự chiếm chỗ TBP của một số chất kích thích Pol II có tương quan với hoạt động phiên mã và sự gắn kết của TBP được kích thích bởi các chất kích hoạt và các yếu tố phiên mã chung. TBP liên kết không chỉ với hộp TATA, mà còn giúp cả ba loại Pol (Pol I, Pol II và Pol III) hoạt động trên gen không có hộp TATA.[11]